N° 314 décembre 2007

Changer la mise au point : expériences de RMN biomoléculaire à très basse ou très haute résolution

Pagination : 23-29
Rubrique : Recherche et développement
Mots-clés : Résonance magnétique nucléaire (RMN), protéines, structure, diffusion, macromolécules biologiques, chimie analytique.
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Spectre NOESY sélectif à partir du proton amide de la thréonine 14 de l’ubiquitine humaine et structure de l’ubiquitine au voisinage de ce proton.

La résonance magnétique nucléaire est un outil de choix pour l’étude des macromolécules biologiques. De nombreuses méthodes sont utilisées quotidiennement pour caractériser la structure et la dynamique de ces biomolécules. Cet article présente deux approches méthodologiques : la première, à haute résolution, consiste à extraire sélectivement une information dans une macromolécule.

À cet effet, une nouvelle technique de transfert de polarisation a été développée. La seconde, à basse résolution, est destinée à la mesure du coefficient de diffusion translationnelle d’une macromolécule ou d’un édifice supramoléculaire afin d’accéder à sa taille, même en l’absence de signaux résolus.

Après une présentation des concepts employés dans ces expériences, celles-ci sont introduites et illustrées par des applications à plusieurs protéines.