N° 424 décembre 2017

L’électroenzymologie, un outil pour étudier les enzymes redox

Pagination : 42-49
Rubrique : Recherche et développement
Sous-rubrique : Médaillés 2016 du CNRS
Mots-clés : Chimie bioinorganique, enzymes redox, études mécanistiques, enzymologie.
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Schéma de principe de l’électrochimie directe, avec à gauche la nitrate réductase périplasmique, et à droite la CO déshydrogénase, les deux principales enzymes discutées dans cet article.

Connecter directement des enzymes redox à des électrodes permet de tirer parti de leurs performances catalytiques pour construire des dispositifs biotechnologiques comme des biocapteurs ou des biopiles. L’électrochimie directe des protéines consiste à immobiliser des enzymes redox sur des électrodes dans une configuration autorisant un transfert d’électrons direct, ce qui permet de mesurer leur activité catalytique et la manière dont elle varie afin d’étudier différents aspects de leur réactivité.

Tout comme les techniques d’enzymologie classique en solution, l’électrochimie directe des protéines permet de déterminer des paramètres enzymatiques classiques, comme des constantes de Michaelis et des constantes d’inhibition. Cependant, la possibilité de varier très rapidement et dans une large gamme la force motrice de la réaction catalytique, via le potentiel d’électrode, donne accès à de nombreuses informations originales sur le mécanisme catalytique d’enzymes et sur leur réactivité.

Cet article dresse un panorama des différentes manières dont on peut utiliser l’électrochimie directe des protéines, l’« électroenzymologie », pour étudier des enzymes redox.

Vincent Fourmond a reçu la Médaille de bronze du CNRS en 2016 pour ses travaux.