N° 426 février 2018

La réaction des hydrogénases FeFe avec le dioxygène : étude expérimentale et théorique

Pagination : 33-37
Rubrique : Recherche et développement
Mots-clés : Chimie biologique, chimie théorique, chimie bioinorganique, cinétique enzymatique, électrochimie, hydrogène, hydrogénase.
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Structure d’une hydrogénase fer-fer (ici celle de C. acetobutylicum) et détail de la structure de son site actif (le « cluster H »).

Les hydrogénases sont des métalloenzymes qui catalysent l’oxydation et la production du dihydrogène. Les « hydrogénases FeFe », dont le site actif est composé d’un centre [Fe6(CN)2(CO)3], sont particulièrement efficaces, mais leur inactivation par le dioxygène limite leur utilisation dans des procédés biotechnologiques. Le mécanisme moléculaire de la diffusion de O2 dans l’enzyme et sa réaction au site actif ont été élucidés en combinant des techniques d’électrochimie, de mutagenèse dirigée, des calculs de dynamique moléculaire et de chimie quantique.

Les résultats obtenus indiquent dans quelle mesure il est aujourd’hui possible de comprendre les mécanismes et calculer les vitesses de réactions complexes qui se produisent au sein de métalloenzymes. Ils apportent des informations qui permettront d’élaborer des hydrogénases modifiées plus résistantes aux dommages oxydatifs.