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Le rayonnement synchrotron et le ribosome

Article paru dans l'Actualité Chimique N°356-357 - octobre-novembre 2011
Rédigé par Rozenberg Haïm Yonath Ada

Au tournant du siècle et après plusieurs décennies de progrès constants, le rayonnement synchrotron et la cristallographie du ribosome ont permis de produire des données de diffraction de haute résolution à partir de cristaux de ribosomes, complexes riboprotéiques cellulaires universels qui traduisent le code génétique en protéines.

Ces structures ont révélé le mécanisme de décodage, le trajet de l’ARN messager et les positions clés des ARN de transfert dans le ribosome, et ont mis en évidence les interactions du ribosome avec les facteurs d’initiation, de dissociation et de recyclage. Elles ont également prouvé que les particules ribosomiques sont des ribozymes, qui fournissent la machinerie nécessaire pour la liaison peptidique et la polymérisation.

Le rayonnement synchrotron a aussi permis la détermination de structures de ribosomes complexés à des antibiotiques, révélant les principes permettant une utilisation clinique ainsi que les mécanismes de résistance, exposant les bases de la discrimination entre cellules hôtes et pathogènes, fournissant ainsi d’importantes informations structurelles pour l’amélioration des antibiotiques.

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