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Processus photochimiques ultra-rapides: du laboratoire aux systèmes photoactifs naturels

La spectroscopie d’absorption transitoire UV-visible subpicoseconde a été utilisée pour caractériser et suivre en temps réel les processus chimiques primaires photoinduits au sein de deux protéines photosensorielles extraites de micro-organismes unicellulaires photomotiles.

Cette approche de la relation structure-fonction de ces protéines photoactives consiste à comparer leur photophysique à celle de leur chromophore isolé en solution, de manière à mettre en évidence la spécificité de l’assemblage chromophore-protéine naturel.

Il a été ainsi montré que la cinétique et le rendement de photoisomérisation du chromophore de la protéine jaune photoactive (PYP) sont contrôlés par les propriétés de la poche protéique dans laquelle il est inséré, et que l’oxyblépharisminoprotéine (OBIP) est le siège de réactions photoinduites intervenant dans le régime picoseconde.

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