N° 353-354 juin-juillet-août 2011

La résonance magnétique nucléaire au service de la biologie structurale

Pagination : 100-109
Sous-thème : Chimie et sciences du vivant
Mots-clés : RMN du liquide et du solide, biologie structurale, structure, dynamique et interactions des macromolécules.
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Première structure de protéine résolue par l’équipe de Kurt Wüthrich en 1985 (1BUS) et structure de la « malate synthase G », une enzyme monomère de 82 kDa (723 acides aminés) résolue par l’équipe de Lewis Kay en 2004 (1Y8B).

La résonance magnétique nucléaire (RMN) est l’un des outils de base du chimiste, essentiellement utilisé pour définir la structure des molécules. Elle s’est aussi imposée à partir du milieu des années 80 comme une méthode incontournable pour l’étude des macromolécules biologiques.

Les progrès considérables accomplis sur le plan technologique, méthodologique et dans le domaine de la préparation des échantillons permettent à la RMN d’aborder des questions très diverses concernant la conformation spatiale des macromolécules, leurs mouvements et déformations à toutes les échelles de temps, et leurs interactions au sein de complexes stables ou transitoires.

De fait, l’usage de la RMN s’est révélé décisif dans de nombreux cas, telle l’étude des protéines amyloïdes ou des complexes transitoires, et a favorisé l’émergence de nouveaux concepts (le rôle de la dynamique des macromolécules et de leurs états faiblement peuplés, l’existence de protéines non structurées).